Nieuws

Evolutie op z’n kleinst


Enzymen zijn onontbeerlijk in elke cel: ze versnellen chemische reacties in het lichaam die anders heel langzaam zouden gaan. Een enzym met de lastige naam dihydrofolaatreductase (DHFR, zie plaatje) helpt bijvoorbeeld bij een van de tussenstappen in de omvorming van foliumzuur (ook wel bekend al vitamine B9) tot stoffen die essentieel zijn bij de aanmaak van DNA en eiwitten.

DHFR kregen we ooit van bacteriën. Om te zien in hoeverre het enzym sinds de overdracht tussen bacterie en mens is veranderd, maakten de onderzoekers een tussenvariant: een gehumaniseerd bacterieel enzym, waarbij delen van het bacteriële DHFR zijn vervangen door typisch menselijke stukjes. Vervolgens analyseerden de wetenschappers precies hoe goed dit enzym zijn werk doet.

Wat bleek? Hoewel veel stappen van de werking van het enzym aan het evolueren zijn, is er één ding vrijwel gelijk gebleven: het samenbrengen van de te reageren stoffen en het versnellen van de reactie. Dat is volgens de onderzoekers onverwachts, want de menselijke variant van DHFR is behoorlijk sneller dan de bacteriële variant.

De studie laat niet alleen zien hoe evolutie op molecuulniveau werkt, maar kan volgens het onderzoeksteam ook nog eens helpen bij geneesmiddelontwikkeling. Als dit enzym bij mensen bijvoorbeeld niet goed werkt, wat tot ziekte kan leiden, kan er op basis van de bacteriële variant naar een geneesmiddel worden gezocht. Dat gaat dan sneller en makkelijker dan bij de mens.

Het onderzoek werd gepubliceerd in het Journal of Biological Chemistry.